酶的应用有机物质在体外环境中合成与分解需高温高压等剧烈条件，而在生物体内极其温和的情况下，在很短的时间内即可完成（如…），为什么？定义:酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催酶（Enzyme）酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和Ribozyme)。酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymaticreaction。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate。酶的研究历史酶的研究历史含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关。1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说。1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用。酶和一般催化剂的共性：1.用量少而催化效率高；2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。3.酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从而加速反应的进行。

酶作为生物催化剂的特性酶作为生物催化剂的特性101３例如：过氧化氢分解2H催化，效率为6X10-4mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6X10-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。1．高效性（酶具有极高的催化效率）酶的专一性Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。22．专一性．专一性SpecificitySpecificity酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。33．反应条件温和．反应条件温和凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。５５..酶活力可调节控制酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。６.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。根据酶的组成成分单纯酶(simpleenzyme)是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。

它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均属此列。复合酶(conjugatedenzyme)的催化活性，除蛋白质部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme)，即：酶的辅因子单纯酶结合酶（全酶）=酶蛋白辅因子辅因子辅酶：与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。：与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。金属激活剂：金属离子作为辅助因子。根据酶的结构特点及分子组成形式1.单体酶：只含一条肽链，分子量小，大多数水解酶属于此类。2.寡聚酶：由相同或不同的若干亚基构成。每条肽链是一个亚基，单独的亚基无酶的活力。如乳酸脱氢酶含四个亚基。3.多酶复合体：若干个功能相关的酶彼此嵌合形成的复合体。每个单独的酶都具有活性，当它们形成复合体时，可催化某一特定的链式反应，如脂肪酸合成酶复合体，含有六个酶及一个非酶蛋白质。根据酶的存在状态1.胞内酶：在合成分泌后定位于细胞内发生作用的酶，大多数的酶属于此类。2.胞外酶：在合成后分泌到细胞外发生作用的酶，主要为水解酶。1961年国际酶学委员会（EnzymeCommittee,EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：国际系统分类法主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。

氧化-还原酶类Oxido-reductasesCHCHCOOHOHNAD转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。转移(移换)酶类TransferasesCHCHCOOHNHCHCOOHNH水解酶类hydrolasesRCOOHCH裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子而形成双键的反应及其逆反应。例如，苹果酸裂合酶即延胡索酸水合酶催化的反应。裂合（裂解）酶类LyaseHOOCCH=CHCOOHCHCOOHOH异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。异构酶类Isomerases以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。ADP+Pi例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸合成酶类LigasesSynthetases1.习惯命名法:根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等）有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。酶的命名2.国际系统命名法国际系统命名法（国际酶学委员会１９６１年提出）（国际酶学委员会１９６１年提出）系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后丙酮酸EnzymeHandbookThomsE.Barm编乳酸脱氢酶EC27第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化基团CHOH第1亚亚类，H受体为NAD该酶在亚亚类中的流水编号大多数酶是蛋白质1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。

1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA——ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真正的RNA催化剂。核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。除少数酶（核酶）外，绝大多数酶是有催化能力的蛋白质，依据(选讲）活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。必需基团:酶分子中有些基团若经化学修饰（氧化、还原、酰化、烷化）使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。非必需基团：有的酶温和水解掉几个AA残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。必需基团活性部位维持酶的空间结构结合基团催化基团专一性催化性质酶的活性与高级结构的关系酶的活性不仅与一级结构有关，而且与其高级结构密切相关。就某种程度而言，在酶的活性表现上，高级结构甚至比一级结构更为重要。高级结构是形成酶特定空间结构的保证，高级结构破坏，酶失去活性。有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前体称为酶原(zymogen)。酶原向活性的酶转化的 过程称为酶原的激活。酶原激活实际上是酶 的活性中心形成或暴露的过程。

酶原激活胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰糜蛋白酶、羧肽 酶、弹性蛋白酶在它们初分泌时都是以无活 性的酶原形式存在，在一定条件下才转化成 相应的酶。 例如，胰蛋白酶原进入小肠后，受肠激酶或 胰蛋白酶本身的激活，第6位赖氨酸与第7位异 亮氨酸残基之间的肽键被切断，水解掉一个六 肽，酶分子空间构象发生改变，产生酶的活性 中心，于是胰蛋白酶原变成了有活性的胰蛋白 酶原激活的生理意义在于避免细胞内产生的蛋白酶对细胞进行 自身消化，并可使酶在特定的部位和环境中 发挥作用，保证体内代谢的正常进行。 同工酶(isoenzyme)——能催化相同的化学反应，但在蛋白质分 子的结构、理化性质和免疫性能等方面都 存在明显差异的一组酶。 乳酸脱氢酶 （LDH） 酶作用的专一性 结构专一性 立体异构专一性 族（基团）专一性 绝对专一性 族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。 RCOO OHOH OH OH OHOH OH OH OH ROH绝对专一性：只能作用于某一底物。 脲酶：H （一）酶的催化作用与分子活化能化学反应自由能方程式ΔG （ΔG是总自由能的变化，ΔH是总热能的 变化，ΔS是熵的变化） 当ΔG＞0，反应不能自发进行。

当ΔG＜0，反应能自发进行。 活化能：分子由常态转变为活化状态所需 的能量。是指在一定温度下，1mol 反应物 全部进入活化状态所需的自由能。 酶的催化机理 是解释酶催化特性的理论，如：酶为什么 能催化化学反应、酶是如何催化化学反应的、 酶为什么有专一性、酶为什么有高效性等。 一个化学反应要能够发生，关键的是反应 体系中的分子必须具备一定能量即分子处于 活化状态，活化分子比一般分子多含的能量 就称为活化能。反应体系中活化分子越多， 反应就越快。因此，设法增加活化分子数量， 是加快化学反应的唯一途径。增加反应体系 的活化分子数有两条途径:一是向反应体系中 加入能量 ，如通过加热、加压、光照等，另 一途径是降低反应活化能。酶的作用就在于 降低化学反应活化能，如下图1所示: 酶为什么能催化化学反应 酶如何降低化学反应的活化能 ：中间产物学说 中间产物学说认为：酶在催化化学反应时， 酶与底物首先形成不稳定的中间物，然后分 解酶与产物。即酶将原来活化能很高的反应 分成两个活化能较低的反应来进行，因而加 快了反应速度。 中间产物学说已经得到一些可靠的实验依 据。如，用吸光法证明了含铁卟啉的过氧化 物酶参加反应时，单纯的酶的吸收光谱与加 入了第一个底物H 中间产物产物 酶的高效性的解释 1、底物与酶的邻近效应和定向效应 2、底物分子的形变和扭曲 3、共价催化 4、酸碱催化 5.金属离子的作用 6.活性部位的微环境的影响 促使化学反应进行的途径： 用加热或光照给反应体系提供能量。 使用催化剂降低反应活化能。酶和一般催化剂的作用就是降低化学反应所 需的活化能，从而使活化分子数增多，反应 速度加快。 中间产物学说 中间产物存在的证据：1.同位素32 P标记底 物法（磷酸化酶与葡萄糖结合）；2.吸收