第一节酶的研究历史第二节酶的概念及特点第三节酶的分类和命名第四节酶的化学本质第五节酶的结构与功能的关系第六节酶作用的专一性第七节酶的作用机制第八节酶促反应动力学及影响因素第一节酶的研究历史酶的发现和提出：1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中的酶有关1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏学说1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质1928年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用第二节酶的概念及特点2.酶的作用特点–2.1酶和一般催化剂的共性–2.2酶作为生物催化剂的特性(区别)2.2.1高效性2.2.2专一性2.2.3反应条件温和2.2.5酶活力可调节控制2.2.6酶的作用部位特殊1.酶（Enzyme）的概念酶是一类具有催化功能的生物大分子，亦称为生物催化剂Biocatalysts酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymaticreaction。在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物substrate2.酶的作用特点2.1酶和一般催化剂的共性它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡。

酶本身在反应前后也不发生变化;酶能够降低反应的活化能，从而加速反应的进行只能催化热力学允许进行的反应2.2.1高效性酶的催化作用可使反应速度提高10101３-10122.2.2专一性酶的专一性Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种物质发生某一类化学反应例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解;脂酶催化脂类水解；但它们都可以用酸碱进行水解2.2.3反应条件温和酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。酶的稳定性差，凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度。2.2.5酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等–例如反馈调节–一条代谢途径的终产物，有时可与该代谢途径的第一步反应的酶相结合，结合的结果使这个酶活性下降，从而使整条代谢途径的反应速度慢起来。这种情况称为“反馈抑制发生反馈抑制时，代谢终产物与酶结合时，是非共价结合，是可逆的第一个酶（有活性）第一个酶（无活性）终产物终产物（调节物）结合在调节中心2.2.6酶的作用部位特殊细胞内酶：在细胞内产生，细胞内催化。

例如氧化磷酸化酶和三羧酸循环酶系等（线粒体）细胞外酶：在细胞内产生，细胞外起作用。例如消化道内的各种消化酶1.酶的分类：根据酶所催化的类型分六大类–1.1氧化还原酶类(oxidoreductases)–1.2转移酶类(transferases)–1.3水解酶类(hydrolases)–1.4裂解酶类(lyases)–1.5异构酶类(isomerases)–1.6合成酶类(连接酶类，ligases)3.酶的命名–3.1系统命名–3.2习惯命名1.1氧化还原酶类(oxidoreductases)-COOHCH-COOH+FAD+FADH-COOHCH-COOH琥珀酸脱氢酶琥珀酸延胡索酸1.2转移酶类(transferases)定义：指催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类通式：AR+BA+BRGPT1.3水解酶类(hydrolases)例如：蛋白酶；淀粉酶；脂酶等1.4裂解酶类(lyases)定义：指催化一个底物分解为两个化合物或两个化合物合成为一个化合物的酶类CHO+CO丙酮酸脱羧酶裂合酶：催化由底物除去某个基团而残留双键的反应、或通过逆反应将某个基团加到双键上去的反应的酶之总称1.5异构酶类(isomerases)定义：指催化各种同分异构体之间相互转化的酶类OPCHOP磷酸己糖异构酶6－磷酸－G6-磷酸－F1.6合成酶类(连接酶类ligases)定义：指催化两分子底物合成为一分子化合物，同时还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类通式：A+B+ATPAB+ADP+PiCOOHCOOHCOOH丙酮酸羧化酶草酰乙酸ATPADP+Pi催化反应：ATP+D—葡萄糖ADP+D—葡萄糖-6-磷酸它的分类数字是：EC.2.7.1.1E.C代表按国际酶学委员会规定的命名第1个数字(2)代表酶的大类名称(转移酶类)第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类)第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体)第4个数字(1)代表该酶在亚亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体)催化反应：它的分类数字是：EC.1.1.1.27E.C代表按国际酶学委员会规定的命名第1个数字(1)代表酶的大类名称(氧化脱氢酶类)第2个数字(1)代表亚类(被氧化基团为CHOH)第3个数字(1)代表亚亚类(氢受体为NAD底物之一是水时可省去水，但分号保留–例如：催化草酸氧化的酶草酸：氧氧化酶–例如：催化乙酰辅酶A水解的酶乙酰辅酶A：水水解酶乙酰辅酶A：水解酶2.2习惯命名法格式不像系统命名法那么拘谨–例如：草酸氧化酶；乙酰辅酶A水解酶对水解酶类，只要底物名称即可–例如：蛋白酶；脂酶；有时为了区别同一类型的酶，在底物名称前冠以酶的来源–例如：胃蛋白酶；胰蛋白酶；据酶分子组成分类单纯蛋白质酶类结合蛋白质酶类酶蛋白质辅助因子金属离子金属有机物小分子有机物据酶蛋白结构特征分类单体酶寡聚酶多酶复合体第四节酶的化学本质酶是具有催化活性的蛋白质单纯蛋白质酶(simpleenzyme)：–是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。

它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。结合蛋白质酶(conjugatedenzyme)：–除蛋白质部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质（即所谓酶的辅助因子cofactors)，两者结合成的复合物称作全酶(holoenzyme)–酶蛋白决定酶的专一性和高效性–辅助因子传递电子和基团一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，才能表现为有活性的全酶一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合，组成不同专一性的全酶，催化不同底物的相同类型的反应例如：琥珀酸脱氢酶＋FAD;乳酸脱氢酶+NAD;乙醇脱氢酶＋NAD单纯蛋白质酶（黄色圆球是Zn羧基肽酶（超二级结构和结构域）结合蛋白质酶羧基肽酶以二价锌离子（Zn）为辅助因子单体酶-monomericenzyme：–一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白–但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白酶由3条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。寡聚酶-oligomericenzyme：–由2个或2个以上亚基组成，亚基间以次级键缔合，如3- 磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。 多酶体系-multienzymesystem： –由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。

–主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸 合成酶复合体等。 –有利于一系列反应的进行 第五节 酶的结构与功能的关系 4.别构酶1.1 活性中心 定义：–酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的 区域叫酶的活性中心（active center）或活性部位 （active site） 其上基团分为–结合基团：直接与底物结合，决定酶的专一性 –催化基团：参与催化反应，决定酶所催化反应的性质 分布：–活性中心基团在一级结构上相距甚远，但由于多肽链的 盘旋折叠，在空间结构上往往相距很近，形成有一定空 间结构的区域 –多分布于分子表面，呈裂缝状 1.2 必需基团 定义：–酶分子中某些基团若经化学修饰后（氧化、烷 化、酰化、还原等）使其结构改变，则酶分子 丧失活性，这些基团为酶的必需基团 作用：–必需基团参与构成酶的活性中心和维持酶的特 定构象 活性中心与必需基团关系–活性部位的基团都是必需基团 –必需基团包括活性中心基团和其外的对维持酶 活性空间构象所必需的一些基团 •2.1酶原（zymogen）：在体内处于无活性状态的酶 前身物 •2.2 酶原激活：酶原在一定条件下被修饰转变成有 活性的酶的过程 •实质：是酶的活性中心形成或暴露的过程 实例1：胰蛋白酶原的激活过程胰细胞分泌胰蛋白酶原进入小肠 自N端水 解下6肽片断构象改变形成活性中心胰蛋白酶 实例2：胃蛋白酶原的激活胃粘膜细胞分泌胃蛋白酶原 自N端切下几个多 肽段构象发生改变，形成活性中心胃蛋白酶 切下的几个多肽段中最长的一个，在pH高时可与胃蛋白酶结合，使酶失去活性，在pH 1－2时易与酶分离，使酶 具活性 肠激酶或 胰蛋白酶 盐酸或 胃蛋白酶 酶原激活的意义 可以通过控制酶原酶的过程来对生物的代谢过程进行调控 胰蛋白酶原 胰蛋白酶 活性中心胰蛋白酶原的激活示意图 概念：存在于同一种属或不同种属，同一个体的不同组织或同一组织、同一细胞，具有不同分子形 式(分子组成或结构不同)但却能催化相同的化学反应 的一组酶，称之为同工酶（isoenzyme） 实例：乳酸脱氢酶（LDH） 2种亚基类型（M和H）可以配置成5种4聚体； 都催化乳酸脱氢形成丙酮酸，辅酶都为NAD 乳酸脱氢酶同工酶形成示意图 多肽 亚基 mRNA 四聚体 结构基因 乳酸脱氢酶同工酶电泳图谱 LDHLDH 骨骼肌血清 •概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物 结合到调节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提 高或下降，这种现象称为别构效应（allosteric effect）,具有 上述特点的酶称别构酶（allosteric enzyme）。